Schema di progettazione e soluzione della catena peptidica polipeptidica

I. Riepilogo
I peptidi sono macromolecole speciali in modo tale che le loro sequenze siano insolite nelle loro caratteristiche chimiche e fisiche. Alcuni peptidi sono difficili da sintetizzare, mentre altri sono relativamente facili da sintetizzare ma difficili da purificare. Il problema pratico è che la maggior parte dei peptidi sono leggermente solubili in soluzioni acquose, quindi nella nostra purificazione, la parte corrispondente del peptide idrofobico deve essere sciolta in solventi non acquosi, pertanto, questi solventi o buffer sono probabilmente incoerenti, in modo che i loro sono gravemente insopportati, quindi i propri sono i propri per i propri, che sono gravemente incoerenti, in modo che i loro infitti siano in modo grave, in modo incoerente con l'uso biologico OFE, così che i tecnici sono sequestrati per usare i propri puri La progettazione di peptidi per i ricercatori.

Schema di progettazione e soluzione della catena peptidica polipeptidica
In secondo luogo, la scelta corretta di peptidi difficili sintetici
1. Lunghezza totale delle sequenze down-regolate
I peptidi inferiori a 15 residui sono più facili da ottenere perché la dimensione del peptide aumenta e la purezza del prodotto grezzo diminuisce. Man mano che la lunghezza totale della catena dei peptidi aumenta oltre i 20 residui, la quantità precisa del prodotto è una preoccupazione chiave. In molti esperimenti, è facile ottenere effetti inaspettati abbassando il numero di residui inferiori a 20.
2. Ridurre il numero di residui idrofobici
I peptidi con una grande predominanza di residui idrofobici, specialmente nella regione 7-12 residui del C-terminus, di solito causano difficoltà sintetiche. Questo è visto come una combinazione inadeguata proprio perché nella sintesi si ottiene un foglio-fold. "In tali casi, può essere utile convertire più di due residui positivi e negativi o mettere Gly o Pro nel peptide per sbloccare la composizione del peptide."
3. Downregulation di residui "difficili"
"Esistono un certo numero di Cys, Met, Arg e provano residui che generalmente non sono prontamente sintetizzati." Ser verrà in genere utilizzato come alternativa non ossidativa ai CYS.
Schema di progettazione e soluzione della catena peptidica polipeptidica

Terzo, migliora la scelta corretta di solubile in acqua
1. Regola il terminale N o C
Rispetto ai peptidi acidi (cioè, caricati negativamente a pH 7), acetilazione (acetilazione N-terminus, il terminale C che mantiene sempre un gruppo carbossilico libero) è particolarmente raccomandato per aumentare la carica negativa. Tuttavia, per i peptidi di base (cioè caricati positivamente a pH 7), l'aminazione (gruppo amino libero al N-terminale e l'aminazione al C-terminale) è particolarmente raccomandata per aumentare la carica positiva.

2. Accorciare notevolmente o allungare la sequenza

Alcune sequenze contengono un gran numero di aminoacidi idrofobici, come TRP, PHE, Val, Ile, Leu, Met, Tyr e Ala, ecc. Quando questi residui idrofobici superano il 50%, di solito non sono facili da dissolvere. Può essere utile allungare la sequenza per aumentare ulteriormente i poli positivi e negativi del peptide. La seconda opzione è quella di downregolare la dimensione della catena peptidica per aumentare i poli positivi e negativi, downregolando i residui idrofobici. Più forti sono i lati positivi e negativi della catena peptidica, più è probabile che reagisca con l'acqua.
3. Inserisci un residuo solubile in acqua
Per alcune catene peptidiche, la combinazione di alcuni aminoacidi positivi e negativi può migliorare la solubilità dell'acqua. La nostra azienda raccomanda di combinare il N-terminale o il C-terminus di peptidi acidi con Glu-Glu. È stato somministrato il terminale N o C del peptide di base e quindi Lys-Lys. Se il gruppo addebitato non può essere posizionato, Ser-Gly-Ser può anche essere inserito nel terminale N o C. Tuttavia, questo approccio non funziona quando i lati della catena peptidica non possono essere modificati.