Questi peptidi antimicrobici erano originariamente derivati dai sistemi di difesa di insetti, mammiferi, anfibi, ecc. E includono principalmente quattro categorie:
1. La cecropina era originariamente presente nella linfa immunitaria del cecropiamoth, che si trova principalmente in altri insetti, e simili peptidi battericidi si trovano anche nell'intestino di suini. Sono in genere caratterizzati da una regione N-terminale fortemente alcalina seguita da un lungo frammento idrofobico.
2. I peptidi antimicrobici di xenopus (magainina) sono derivati dai muscoli e dallo stomaco delle rane. Anche la struttura dei peptidi antimicrobici di Xenopus è risultata elicoidale, specialmente in ambienti idrofobici. La configurazione degli antipeptidi di Xenopus negli strati lipidici è stata studiata mediante NMR in fase solida marcata. Sulla base dello spostamento chimico della risonanza dell'acilammina, le eliche degli antipeptidi di Xenopus erano superfici a doppio strato parallela e potevano convergere per formare una gabbia da 13 mm con una struttura elicoidale periodica di 30 mm.
3. Un gruppo di peptidi antimicrobici simili ai peptidi di difesa dei mammiferi sono stati estratti da insetti, chiamati "peptidi di difesa degli insetti". A differenza dei peptidi di difesa dei mammiferi, i peptidi di difesa degli insetti sono attivi solo contro i batteri Gram-positivi. Anche i peptidi di difesa degli insetti contengono sei residui CYS, ma il metodo di legame disolfuro tra loro è diverso. La modalità di legame del ponte disolfuro intramolecolare dei peptidi antibatterici estratti da Drosophila melanogast era simile a quello dei peptidi di difesa delle piante. In condizioni di cristallo, i peptidi di difesa sono presentati come dimeri.
4.Tachyplesin deriva da granchi a ferro di cavallo, chiamati Horseshocrab. Studi di configurazione mostrano che adotta una configurazione antiparallela di filo B (posizioni 3-8, 11-16 posizioni), in cui B-Angoli è collegato tra loro (8-11 posizioni) e due legami disolfuro sono generati tra le posizioni 7 e 12 e tra le posizioni 3 e 16. In questa struttura, l'amminoacido idrofobico si trova su un lato del piano e i sei residui cationici appaiono sulla coda della molecola, quindi anche la struttura è biofila.
Ne consegue che quasi tutti i peptidi antimicrobici sono di natura cationica, anche se variano in lunghezza e altezza; Nella fascia alta, sotto forma di alfa-elicoidale o B-folding, la struttura bitropica è la caratteristica comune.
Tempo post: 2025-07-03