Secondo il modo di collegare l'amminoacido e lo zucchero, il peptide di zucchero può essere diviso in quattro categorie: o glicosilazione, c a n glicosilazione, saccarificazione di rugiada e connessione GPI (glicofosfatidlyinositolo).
1. I glicopeptidi N-glicosilazione sono composti da glucosio N-acetamide all'estremità riducente della catena glicano (GLC-NAC) collegata all'atomo N sul gruppo ammide della catena laterale di un ASN nella catena peptide e la residua in grado di collegare la catena Glycan deve essere situata nella catena ASN-Ser /THR! Lo zucchero è N-acetilglucosamina.
Glicosilazione N glicopeptide strutturale modificato
2. La struttura della glicosilazione O è più semplice della glicosilazione N. Questo glicopeptide è generalmente più corto del glicano, ma ha più tipi di N-glicosilazione. Ser e THR possono generalmente essere glicosilati nella catena peptidica. Inoltre, ci sono glicopeptidi decorati con tirosina, idrossile e glicosilazione dell'idrossiprolina. La posizione di collegamento è l'atomo di ossigeno idrossilico sulla catena laterale del residuo. Gli zuccheri collegati sono galattosio o N-acetilgalattosamina (Gal & Galnac) o glucosio/glucosamina (GLC/GLCNAC), mannosio/mannosamina (uomo/mannac), ecc.
O-glicosilazione modifica la struttura
3. glicosilazione O-GlcNAC O-GlcNAC (N-acetilcisteina (NAC)) (glcNAcn-acetilglucosamina/acetilglucosamina)
Una singola glicosilazione N-acetilglucosamina (GlcNAC) collega le proteine O-GlcNAC all'atomo di ossigeno idrossile del residuo di serina o treonina di una proteina. La glicosilazione di O-glcna è ornamento monosaccaridico O-glcnac senza estensione del glicano; Come la fosforilazione peptidica, anche la glicosilazione O-GLCNAC dei glicopeptidi è un processo di decorazione proteica dinamica. La decorazione anormale di O-GLCNAC può causare una varietà di malattie come diabete, malattie cardiovascolari, tumori, malattia di Alzheimer e così via.
Punti di glicosilazione dei glicopeptidi
Le strutture di base del polipeptide e delle catene di zucchero sono legate alle catene proteiche da legami covalenti e i siti che collegano le catene di zucchero sono chiamati siti di glicosilazione. Poiché non esiste un modello per seguire la biosintesi delle catene di zucchero di glicopeptide, diverse catene di zucchero saranno attaccate allo stesso sito di glicosilazione, portando alla cosiddetta disomogeneità microscopica.
Glicosilazione dei glicopeptidi
1. Effetto del glicosilazione glicopeptide sull'efficacia terapia delle proteine terapeutiche
Nel caso delle proteine terapeutiche-terapeutiche, la glicosilazione influisce anche l'emivita e il targeting dei farmaci proteici in vivo
2. Glicosilazione e proteine solubili di glicopeptide e proteine
Gli studi hanno dimostrato che le catene di zucchero sulla superficie delle proteine possono migliorare la solubilità molecolare delle proteine
3. Glicopeptide glicosilazione e immunogenicità proteica
Da un lato, le catene di zucchero dalla superficie delle proteine possono indurre risposte immunitarie specifiche. D'altra parte, le catene di zucchero possono coprire alcune superfici sulla superficie proteica e ridurne l'immunogenicità
4. Glicopeptide Glicosilazione che aumenta la stabilità delle proteine
La glicosilazione può aumentare la stabilità delle proteine a varie condizioni di denaturazione (come denaturanti, calore, ecc.) Ed evitare l'aggregazione delle proteine. Allo stesso tempo, le catene di zucchero sulla superficie delle proteine possono anche coprire alcuni punti di degradazione proteolitica delle molecole proteiche, aumentando così la resistenza delle proteine alle proteinasi
5. Glicopeptide glicosilazione che influenza l'attività biologica delle molecole proteiche
Il cambiamento della glicosilazione proteica può anche consentire alle molecole proteiche di formare nuove attività biologiche
Tempo post: 2025-07-02