Metodo di estrazione
Negli anni ’50 e ’60 molti paesi del mondo, compresa la Cina, estraevano peptidi principalmente da organi animali.Ad esempio, l’iniezione di timosina viene preparata macellando un vitello appena nato, rimuovendone il timo e quindi utilizzando la biotecnologia di separazione oscillante per separare i peptidi dal timo del vitello.Questa timosina è ampiamente utilizzata per regolare e migliorare la funzione immunitaria cellulare negli esseri umani.
I peptidi bioattivi naturali sono ampiamente distribuiti.In natura sono presenti abbondanti peptidi bioattivi negli animali, nelle piante e negli organismi marini, che svolgono una varietà di funzioni fisiologiche e mantengono le normali attività della vita.Questi peptidi bioattivi naturali includono metaboliti secondari di organismi come antibiotici e ormoni, nonché peptidi bioattivi presenti in vari sistemi tissutali.
Attualmente molti peptidi bioattivi sono stati isolati da organismi umani, animali, vegetali, microbici e marini.Tuttavia, i peptidi bioattivi si trovano generalmente in basse quantità negli organismi e le attuali tecniche per isolare e purificare i peptidi bioattivi dagli organismi naturali non sono perfette, con costi elevati e bassa bioattività.
I metodi comunemente usati per l'estrazione e la separazione dei peptidi includono salatura, ultrafiltrazione, filtrazione su gel, precipitazione a punti isoelettrici, cromatografia a scambio ionico, cromatografia di affinità, cromatografia ad adsorbimento, elettroforesi su gel, ecc. Il suo principale svantaggio è la complessità del funzionamento e i costi elevati.
Metodo acido-base
L'idrolisi acida e alcalina viene utilizzata principalmente negli istituti sperimentali, ma raramente nella pratica di produzione.Nel processo di idrolisi alcalina delle proteine, la maggior parte degli amminoacidi come la serina e la treonina vengono distrutti, avviene la racemizzazione e un gran numero di nutrienti vengono persi.Pertanto, questo metodo viene utilizzato raramente nella produzione.L'idrolisi acida delle proteine non provoca la racemizzazione degli aminoacidi, l'idrolisi è rapida e la reazione è completa.Tuttavia, i suoi svantaggi sono la tecnologia complessa, il controllo difficile e il grave inquinamento ambientale.La distribuzione del peso molecolare dei peptidi è irregolare e instabile e le loro funzioni fisiologiche sono difficili da determinare.
Idrolisi enzimatica
La maggior parte dei peptidi bioattivi si trovano in lunghe catene di proteine in uno stato inattivo.Quando idrolizzati da una proteasi specifica, il loro peptide attivo viene rilasciato dalla sequenza amminica della proteina.L'estrazione enzimatica di peptidi bioattivi da animali, piante e organismi marini è stata al centro della ricerca negli ultimi decenni.
L'idrolisi enzimatica dei peptidi bioattivi consiste nella selezione di proteasi appropriate, utilizzando proteine come substrati e idrolizzando le proteine per ottenere un gran numero di peptidi bioattivi con varie funzioni fisiologiche.Nel processo di produzione, la temperatura, il valore del pH, la concentrazione dell'enzima, la concentrazione del substrato e altri fattori sono strettamente correlati all'effetto dell'idrolisi enzimatica di piccoli peptidi e la chiave è la scelta dell'enzima.A causa dei diversi enzimi utilizzati per l'idrolisi enzimatica, della selezione e formulazione degli enzimi e delle diverse fonti proteiche, i peptidi risultanti variano notevolmente in termini di massa, distribuzione del peso molecolare e composizione di amminoacidi.Di solito si scelgono proteasi animali, come pepsina e tripsina, e proteasi vegetali, come bromelina e papaina.Con lo sviluppo della scienza e della tecnologia e la continua innovazione della tecnologia degli enzimi biologici, verranno scoperti e utilizzati sempre più enzimi.L'idrolisi enzimatica è stata ampiamente utilizzata nella preparazione di peptidi bioattivi grazie alla sua tecnologia matura e al basso investimento.
Orario di pubblicazione: 30 maggio 2023