Metodo di estrazione
Negli anni '50 e '60, molti paesi del mondo, tra cui la Cina, hanno estratto principalmente peptidi dagli organi di animali. Ad esempio, l'iniezione di timosina viene preparata massacrando un vitello neonato, rimuovendo il suo timo e quindi usando biotecnologia di separazione oscillante per separare i peptidi dal timo del polpaccio. Questa timosina è ampiamente utilizzata per regolare e migliorare la funzione immunitaria cellulare nell'uomo.
I peptidi bioattivi naturali sono ampiamente distribuiti. Ci sono abbondanti peptidi bioattivi in animali, piante e organismi marini in natura, che svolgono una varietà di funzioni fisiologiche e mantengono le normali attività di vita. Questi peptidi bioattivi naturali includono metaboliti secondari di organismi come antibiotici e ormoni, nonché peptidi bioattivi presenti in vari sistemi di tessuto.
Al momento, molti peptidi bioattivi sono stati isolati da organismi umani, animali, pianta, microbici e marini. Tuttavia, i peptidi bioattivi si trovano generalmente in basse quantità negli organismi e le attuali tecniche per isolare e purificare i peptidi bioattivi da organismi naturali non sono perfetti, con costi elevati e bassa bioattività.
I metodi comunemente usati per l'estrazione e la separazione dei peptidi includono saltazione, ultrafiltrazione, filtrazione in gel, precipitazione del punto isoelettrico, cromatografia a scambio ionico, cromatografia di affinità, cromatografia di adsorbimento, elettroforesi di gel, ecc. Ecc.
Metodo acido-base
L'idrolisi acida e alcali è utilizzata principalmente nelle istituzioni sperimentali, ma raramente sono utilizzate nella pratica di produzione. Nel processo di idrolisi alcalina delle proteine, la maggior parte degli aminoacidi come la serina e la treonina vengono distrutti, si verifica la racemizzazione e si perde un gran numero di nutrienti. Pertanto, questo metodo viene utilizzato raramente nella produzione. L'idrolisi acida delle proteine non provoca racemizzazione degli aminoacidi, l'idrolisi è rapida e la reazione è completa. Tuttavia, i suoi svantaggi sono tecnologie complesse, controllo difficile e grave inquinamento ambientale. La distribuzione del peso molecolare dei peptidi è irregolare e instabile e le loro funzioni fisiologiche sono difficili da determinare.
Idrolisi enzimatica
La maggior parte dei peptidi bioattivi si trovano in lunghe catene di proteine in uno stato inattivo. Se idrolizzato da una proteasi specifica, il loro peptide attivo viene rilasciato dalla sequenza amminica della proteina. L'estrazione enzimatica di peptidi bioattivi da animali, piante e organismi marini è stata un focus di ricerca negli ultimi decenni.
L'idrolisi enzimatica dei peptidi bioattivi è la selezione di proteasi appropriate, usando le proteine come substrati e idrolizzanti proteine per ottenere un gran numero di peptidi bioattivi con varie funzioni fisiologiche. Nel processo di produzione, temperatura, valore del pH, concentrazione enzimatica, concentrazione di substrato e altri fattori sono strettamente correlati all'effetto di idrolisi enzimatica dei piccoli peptidi e la chiave è la scelta dell'enzima. A causa dei diversi enzimi utilizzati per l'idrolisi enzimatica, la selezione e la formulazione degli enzimi e le diverse fonti proteiche, i peptidi risultanti variano notevolmente nella massa, nella distribuzione del peso molecolare e nella composizione degli aminoacidi. Di solito si sceglie proteasi animali, come pepsina e tripsina, e proteasi delle piante, come la bromelica e la papaina. Con lo sviluppo della scienza e della tecnologia e la continua innovazione della tecnologia degli enzimi biologici, verranno sempre più scoperti e utilizzati enzimi. L'idrolisi enzimatica è stata ampiamente utilizzata nella preparazione di peptidi bioattivi a causa della sua tecnologia matura e di basso investimento.
Tempo post: 2025-07-02