Esistono molti tipi di peptidi transmembrane e la loro classificazione si basa su proprietà fisiche e chimiche, fonti, meccanismi di ingestione e applicazioni biomediche. Secondo le loro proprietà fisiche e chimiche, i peptidi penetranti della membrana possono essere divisi in tre tipi: cationico, anfifilico e idrofobo. I peptidi penetranti della membrana cationica e anfifilica rappresentano l'85%, mentre i peptidi penetranti della membrana idrofobica rappresentano solo il 15%.
1. Peptide penetrante della membrana cationica
I peptidi transmembrane cationici sono composti da peptidi corti ricchi di arginina, lisina e istidina, come TAT, penetratina, poliarginina, p22n, dpv3 e dpv6. Tra questi, l'arginina contiene la guanidina, che può legarsi all'idrogeno con gruppi di acido fosforico caricati negativamente sulla membrana cellulare e mediare i peptidi transmembrana nella membrana in condizioni del valore del pH fisiologico. Gli studi sull'oligarginina (da 3 R a 12 R) hanno mostrato che la capacità di penetrazione della membrana è stata raggiunta solo quando la quantità di arginina era inferiore a 8 e che la capacità di penetrazione della membrana aumentava gradualmente con l'aumento della quantità di arginina. La lisina, sebbene cationica come l'arginina, non contiene guanidina, quindi quando esiste da sola, la sua efficienza di penetrazione della membrana non è molto alta. Futaki et al. (2001) hanno scoperto che un buon effetto di penetrazione della membrana potrebbe essere ottenuto solo quando il peptide penetrante della membrana cellulare cationica conteneva almeno 8 aminoacidi carichi positivamente. Sebbene i residui di aminoacidi caricati positivamente siano essenziali per i peptidi penetrativi per penetrare nella membrana, altri aminoacidi sono ugualmente importanti, come quando W14 si muta in F, si perde la penetrabilità della penetratina.
Una classe speciale di peptidi transmembrana cationici sono le sequenze di localizzazione nucleare (NLSS), che consistono in peptidi corti ricchi di arginina, lisina e prolina e possono essere trasportati nel nucleo attraverso il complesso dei pori nucleari. Gli NLS possono essere ulteriormente divisi in una digitazione singola e doppia, costituita da uno e due cluster di aminoacidi di base, rispettivamente. Ad esempio, PKKKRKV di Simian Virus 40 (SV40) è una singola NLS da digitare, mentre la proteina nucleare è una NLS a doppia digitazione. KRPAATKKAGQAKKL è la breve sequenza che può svolgere un ruolo nella transmembrana di membrana. Poiché la maggior parte degli NLS ha numeri di carica inferiore a 8, gli NLS non sono peptidi transmembrana efficaci, ma possono essere peptidi transmembrana efficaci quando si collegano covalentemente a sequenze di peptidi idrofobici per formare peptidi transmembrane anfifilici.
2. Peptide transmembrana anfifilico
I peptidi transmembrana anfifilici sono costituiti da domini idrofili e idrofobici, che possono essere divisi in anfifilici anfifilici anfifilici anfifilici anfifilici, anfifilici β e arricchiti con prolina.
Tipo primario peptidi di membrana di membrana di usura anfifilica in due categorie, categoria con NLSS collegata covalentemente dalla sequenza di peptidi idrofobici, come mpg (glaflgfflgaagstmgawsqpkkrkv) e pep - 1 (ketwwwotwwtewwwwkkrkv), entrambi sono basati su nuclear pkkrkv) e ketwwwotwwtewwwwkkrkv), entrambi sono basati su nuclear pkkrkv) che il dominio idrofobico di MPG è correlato alla sequenza di fusione della glicoproteina 41 dell'HIV (GalflgflGAAGSTMG A) e il dominio idrofobico di PEP-1 è correlato al cluster ricco di triptofano con alta affinità di membrana (Ketwwet WWTew). Tuttavia, i domini idrofobici di entrambi sono collegati al segnale di localizzazione nucleare PKKKRKV attraverso WSQP. Un'altra classe di peptidi transmembrana anfifilici primari è stata isolata da proteine naturali, come PVEC, ARF (1-22) e BPRPR (1-28).
I peptidi transmembrana anfifilici α elicoidali secondari si legano alla membrana tramite eliche α e i loro residui di aminoacidi idrofili e idrofobici si trovano su diverse superfici della struttura elicoidale, come la mappa (Klalklak alkaalkla). Per la membrana di abbigliamento anfifilico di tipo pieghevole peptide beta, la sua capacità di formare un foglio di pieghe beta è cruciale per la sua capacità di penetrazione della membrana, come in Vt5 (dpkgdpkgvtvtvtvtvtgdpkpd) nel processo di ricerca della capacità di penetrazione, usando la membrana che non è stato in grado di tramontare il beta. pezzo, la capacità di penetrazione della membrana è molto scarsa. Nei peptidi transmembrana anfifilici arricchiti con prolina, la poliprolina II (PPII) si forma facilmente in acqua pura quando la prolina è altamente arricchita nella struttura polipeptidica. PPII è un'elica per mancini con 3,0 residui di aminoacidi per turno, al contrario della struttura alfa-elica a destra standard con 3,6 residui di aminoacidi per turno. I peptidi transmembrana anfifilici arricchiti con prolina includevano peptide antimicrobico bovino 7 (BAC7), polipeptide sintetico (PPR) N (n può essere 3, 4, 5 e 6), ecc.
3. peptide penetrante della membrana idrofobica
I peptidi transmembrana idrofobici contengono solo residui di aminoacidi non polari, con una carica netta inferiore al 20% della carica totale della sequenza di aminoacidi o contengono frazioni idrofobiche o gruppi chimici essenziali per la transmembrana. Sebbene questi peptidi transmembrane cellulari siano spesso trascurati, esistono, come il fattore di crescita dei fibroblasti (K-FGF) e il fattore di crescita dei fibroblasti 12 (F-GF12) dal sarcoma di Kaposi.
Tempo post: 2025-07-01