Questi peptidi antimicrobici derivano originariamente dai sistemi di difesa di insetti, mammiferi, anfibi, ecc. e comprendono principalmente quattro categorie:
1. la cecropina era originariamente presente nella linfa immunitaria di Cecropiamoth, che si trova principalmente in altri insetti, e peptidi battericidi simili si trovano anche nell'intestino dei suini.Sono tipicamente caratterizzati da una regione N-terminale fortemente alcalina seguita da un lungo frammento idrofobico.
2. I peptidi antimicrobici di Xenopus (magainina) derivano dai muscoli e dallo stomaco delle rane.È stato riscontrato che anche la struttura dei peptidi antimicrobici xenopus è elicoidale, soprattutto in ambienti idrofobici.La configurazione degli antipeptidi xenopus negli strati lipidici è stata studiata mediante NMR in fase solida marcata con N.Sulla base dello spostamento chimico della risonanza acilammina, le eliche degli antipeptidi xenopus erano superfici parallele a doppio strato e potevano convergere per formare una gabbia di 13 mm con una struttura elicoidale periodica di 30 mm.
3. Defensina I peptidi di difesa derivano da polimacrofagi umani di coniglio neutrofilo policariotico con lobulo nucleare completo e cellule intestinali di animali.Un gruppo di peptidi antimicrobici simili ai peptidi di difesa dei mammiferi è stato estratto dagli insetti, chiamati “peptidi di difesa degli insetti”.A differenza dei peptidi di difesa dei mammiferi, i peptidi di difesa degli insetti sono attivi solo contro i batteri Gram-positivi.Anche i peptidi di difesa degli insetti contengono sei residui Cys, ma il metodo di legame disolfuro tra loro è diverso.La modalità di legame del ponte disolfuro intramolecolare dei peptidi antibatterici estratti da Drosophila melanogast era simile a quella dei peptidi di difesa delle piante.In condizioni cristalline, i peptidi di difesa si presentano come dimeri.
4.La tachiplesina è derivata dai granchi a ferro di cavallo, chiamati granchi a ferro di cavallo.Studi di configurazione mostrano che adotta una configurazione di piegatura a B antiparallela (3-8 posizioni, 11-16 posizioni), in cuiβ-angolo è collegato tra loro (8-11 posizioni) e vengono generati due legami disolfuro tra le posizioni 7 e 12 e tra le posizioni 3 e 16.In questa struttura, l'amminoacido idrofobico si trova su un lato del piano e i sei residui cationici compaiono sulla coda della molecola, quindi anche la struttura è biofila.
Ne consegue che quasi tutti i peptidi antimicrobici sono di natura cationica, anche se variano in lunghezza e altezza;Nella fascia alta, sia sotto forma di alfa-elica oβLa caratteristica comune è la struttura bitropica e pieghevole.
Orario di pubblicazione: 20 aprile 2023